Die Bedeutung von Proteinen für den Kraft- und Ausdauersport ist mittlerweile gut belegt. Diese spielen in belastungsinduzierten Anpassungs- und Regenerationsprozessen eine wichtige Rolle. Für den Körper sehr wichtig sind essentielle Aminosäuren wie Leucin, da diese nur über die Ernährung aufgenommen werden können. In diesem Beitrag beleuchten wir die Aminosäure Leucin genauer. Du erfährst, warum Leucin unverzichtbar für Muskelaufbau und -wachstum ist und wie du durch geeignete Ernährungsstrategien deinen Leucin Bedarf decken kannst.
Inhaltsverzeichnis
Was ist Leucin?
Leucin oder L-Leucin beziehen sich auf dasselbe Aminosäuremolekül, das als “Leucin” bezeichnet wird. Das “L” steht für links und gibt die räumliche Anordnung der Moleküle an. Diese L-Form kommt in der Natur am häufigsten vor, während die D-Form weniger häufig vorkommt. Leucin gehört zur Gruppe der essentiellen Aminosäuren, d.h. sie kann nicht selbst vom Körper produziert werden, sondern muss über die Nahrung aufgenommen werden. Insgesamt gibt es 9 essentielle Aminosäuren, wobei Histidin für Säuglinge und Kleinkinder essentiell ist:
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Essentielle Aminosäure |
Funktion |
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Isoleucin |
Hilft beim Muskelwachstum und der Reparatur von Gewebe; reguliert den Blutzuckerspiegel |
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Leucin |
Stimuliert die Proteinsynthese; fördert die Muskelreparatur und das Muskelwachstum |
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Lysin |
Wichtig für die Kollagenbildung, die Aufrechterhaltung der Hautgesundheit und das Immunsystem |
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Methionin |
Quelle von Schwefel für die Synthese von Proteinen und anderen schwefelhaltigen Verbindungen |
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Phenylalanin |
Vorläufer für die Synthese von Neurotransmittern wie Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin |
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Threonin |
Wichtig für die Bildung von Kollagen, Elastin und Muskelgewebe; unterstützt das Immunsystem |
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Tryptophan |
Vorläufer für die Synthese von Serotonin, einem Neurotransmitter, der die Stimmung reguliert |
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Valin |
Hilft bei der Muskelreparatur und -regeneration; spielt eine Rolle bei der Energieproduktion |
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Leucin Wirkung
Leucin als Signalgeber für Muskelproteinsynthese
Schon in Tierstudien konnte gezeigt werden, dass nur L-Leucin im Vergleich zu einer Kochsalzlösung die Proteinsynthese stimulieren kann (Anthony et al., 2000). Für die Proteinsynthese sehr wichtig ist der anabole mTOR-Signalweg. Der mTOR-Signalweg ist ein „Schalter“ in unseren Zellen, der das Wachstum und die Reparatur von Gewebe steuert. Wenn bestimmte Signale wie die Aminosäure Leucin vorhanden sind, wird der Signalweg aktiviert und die Zelle kann wachsen und sich vermehren. Das ist wichtig für den Muskelaufbau. Wenn wir Sport treiben, aktiviert der mTOR-Signalweg das Muskelwachstum. Es ist jedoch auch wichtig, dass der Signalweg manchmal ausgeschaltet ist, damit sich der Körper erholen kann. Insgesamt ist der mTOR-Signalweg ein wichtiger Mechanismus für das Wachstum und die Reparatur von Gewebe.
- Eine Studie von Kim et al. (2002) hat untersucht, wie sich die Einnahme einer Mischung aus Aminosäuren und Kohlenhydraten mit viel L-Leucin nach dem Training auf den Muskelaufbau auswirkt. Es konnte gezeigt werden, dass die Mischung mit L-Leucin im Vergleich zur Kontrollgruppe den mTOR-Signalweg verstärkt und die Proteinsynthese steigerte.
- Die Studie von Dreyer et al. (2008) untersuchte die Auswirkungen der Einnahme von Kohlenhydraten zusammen mit Protein und/oder freiem L-Leucin nach dem Training auf den Muskelaufbau. Es wurde festgestellt, dass die Kombination aus Kohlenhydraten und Protein die Muskelproteinsynthese steigerte und die Proteinbilanz im Körper verbesserte. Die Zugabe von L-Leucin verstärkte diesen Effekt weiter.
- Koopman et al. (2008) untersuchten die Auswirkungen von Kohlenhydraten, Protein und freiem Leucin auf die Proteinbilanz nach dem Krafttraining. Die Probanden erhielten 45 Minuten nach dem Training entweder ein Getränk mit Kohlenhydraten, ein Getränk mit Kohlenhydraten und Protein oder ein Getränk mit Kohlenhydraten, Protein und freiem Leucin. Es wurde festgestellt, dass die Gruppe, die das mit Leucin angereicherte Getränk erhalten hatte, eine signifikant positivere Proteinbilanz aufwies als die anderen beiden Gruppen. Diese Ergebnisse zeigen, dass Leucin eine wichtige Rolle bei der Steigerung der Proteinsynthese spielt.
Diese und andere Ergebnisse führten zur Hypothese, dass es einen Schwellenwert von Leucin geben müsste (Leucin-Trigger-Hypothese). Ergebnisse aus Studien legen nahe, dass dieser Wert bei 3-4 g Leucin pro Portion liegen müsste (Tipton et al., 1999; Stark et al., 2012).
Leucin spielt eine wichtige Rolle im Muskelprotein-Stoffwechsel. Es wird angenommen, dass Leucin die Muskelprotein-Synthese reguliert und so den Muskelaufbau fördert. Es hat auch potenzielle Auswirkungen auf die Muskelprotein-Aufnahme von Blutzucker und die Insulinsignalisierung. Darüber hinaus kann Leucin den Proteinabbau im Muskel verringern. Es gibt jedoch kontroverse Diskussionen über die Wirksamkeit von BCAA- oder Leucin-Supplementen auf den Muskelaufbau und die Muskelkraft. Weitere Forschung ist erforderlich, um die genauen Mechanismen und den Einfluss von Leucin auf den Muskelstoffwechsel besser zu verstehen (Duan et al., 2016).
Leucin Lebensmittel/Nahrungs- ergänzungsmittel
Um eine ausreichende Zufuhr von Leucin zu garantieren, ist es wichtig, auf bestimmte Lebensmittel zu achten. Sowohl tierische als auch pflanzliche Quellen sind dafür entscheidend. Aber auch Nahrungsergänzungsmittel können dabei helfen. Neben der ausreichenden Menge an Proteinen ist es für Kraft- und Ausdauersportler bedeutend, dass alle essentiellen Aminosäuren am Tag aufgenommen werden, darunter eine ausreichende Menge (3-4 g) an Leucin, um die Proteinsynthese optimal anzukurbeln. Einige Beispiele hochwertiger Leucin-Quellen sind im Folgenden aufgelistet.
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Tierische Quellen
- Hühnerei gekocht (999 mg Leucin pro 100 g)
- Truthahn gegart (2156 mg Leucin pro 100 g)
- Lachs gegrillt (1836 mg Leucin pro 100 g)
- Magerquark (956 mg Leucin pro 100 g)
Pflanzliche Quellen
- Sojabohnen (1355 mg Leucin pro 100 g)
- Quinoa (261 mg Leucin pro 100 g)
- Kichererbsen gekocht (690 mg Leucin pro 100 g)
- Kidneybohnen (736 mg Leucin pro 100 g)
Proteinsupplemente
- Molke (12 g Leucin pro 100 g)
- Kasein (9,2 g Leucin pro 100 g)
- Soja (6,0 g Leucin pro 100 g)
Neben dem Leucin-Anteil in den Nahrungs(ergänzungs)mitteln sind natürlich auch andere Faktoren wichtig. Welche das sind, kannst du im Artikel zur biologischen Wertigkeit nachlesen!
Leucin Mangel Symptome
Grundsätzlich kommt ein isolierter Leucin Mangel selten vor, da Leucin in vielen proteinreichen Lebensmitteln vorkommt. Meistens tritt ein Mangel in Kombination mit anderen Aminosäuren auf. Doch welche Symptome können auftreten? Hier sind einige Symptome:
- Müdigkeit und Schwäche
- Verzögerte Wundheilung
- Muskelschwund
- Stimmungsschwankungen
- Hautprobleme
Leucin Nebenwirkungen
Laut einem Bericht des Bundesinstituts für Risikobewertung (BfR) können erhöhte Zufuhrmengen von Leucin potenzielle Risiken mit sich bringen.
Basierend auf den Erkenntnissen von Tier- und Humanstudien hat das BfR Orientierungswerte für eine tolerierbare zusätzliche Tageszufuhr von isoliertem Leucin abgeleitet und empfiehlt eine Obergrenze von 4 g Leucin pro Tag für erwachsene Personen.
Es wird empfohlen, diese Aminosäuren nicht einzeln, sondern in Kombination einzunehmen. Es fehlen jedoch ausreichende Daten für eine Bewertung bei bestimmten Bevölkerungsgruppen wie Kindern, Jugendlichen, Schwangeren und Stillenden. Personen mit eingeschränkter Nierenfunktion oder einer proteinarmen Diät sollten vor dem Verzehr von Lebensmitteln mit isolierten verzweigtkettigen Aminosäuren ärztlichen Rat einholen. Um die langfristigen Auswirkungen und Risiken zu verstehen ist jedoch noch weitere Forschung notwendig.
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Zusammenfassung
- Leucin oder L-Leucin gehört zu der Gruppe der essentiellen Aminosäuren.
- Leucin spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation der Muskelproteinsynthese und kann den Muskelaufbau fördern.
- Leucin ist sowohl in tierieschen und pflanzlichen Lebensmitteln als auch in Nahrungsergänzungsmittel enthalten.
- Leucin Mangel Symptome sind unwahrscheinlich können sich aber z.B. durch Schwäche und Müdigkeit äußern.
- Erhöhte Zufuhrmengen von Leucin können laut des BfR potentielle Risiken mit sich bringen. Es empfiehlt die Obergrenze von 4 g nicht zu überschreiten.
- Beim Pure Protein Shake von brandl nimmst du alle essentiellen Aminosäuren zu dir.
Quellen
- Anthony, J. C., Yoshizawa, F., Anthony, T. G., Vary, T. C., Jefferson, L. S., & Kimball, S. R. (2000). Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway. The Journal of nutrition, 130(10), 2413–2419. https://doi.org/10.1093/jn/130.10.2413
- Dreyer, H. C., Drummond, M. J., Pennings, B., Fujita, S., Glynn, E. L., Chinkes, D. L., Dhanani, S., Volpi, E., & Rasmussen, B. B. (2008). Leucine-enriched essential amino acid and carbohydrate ingestion following resistance exercise enhances mTOR signaling and protein synthesis in human muscle. American journal of physiology. Endocrinology and metabolism, 294(2), E392–E400.
- Duan, Y., Li, F., Li, Y., Tang, Y., Kong, X., Feng, Z., Anthony, T. G., Watford, M., Hou, Y., Wu, G., & Yin, Y. (2016). The role of leucine and its metabolites in protein and energy metabolism. Amino acids, 48(1), 41–51. https://doi.org/10.1007/s00726-015-2067-1
- Kim, D. H., Sarbassov, D. D., Ali, S. M., King, J. E., Latek, R. R., Erdjument-Bromage, H., Tempst, P., & Sabatini, D. M. (2002). mTOR interacts with raptor to form a nutrient-sensitive complex that signals to the cell growth machinery. Cell, 110(2), 163–175. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(02)00808-5
- Koopman, R., Wagenmakers, A. J., Manders, R. J., Zorenc, A. H., Senden, J. M., Gorselink, M., Keizer, H. A., & van Loon, L. J. (2005). Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. American journal of physiology. Endocrinology and metabolism, 288(4), E645–E653. https://doi.org/10.1152/ajpendo.00413.2004
- Tipton, K. D., Ferrando, A. A., Phillips, S. M., Doyle, D., Jr, & Wolfe, R. R. (1999). Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. The American journal of physiology, 276(4), E628–E634. https://doi.org/10.1152/ajpendo.1999.276.4.E628
- Stark, M., Lukaszuk, J., Prawitz, A., & Salacinski, A. (2012). Protein timing and its effects on muscular hypertrophy and strength in individuals engaged in weight-training. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 9(1), 54. https://doi.org/10.1186/1550-2783-9-54
- Jäger R, Kerksick CM, Campbell BI, Cribb PJ, Wells SD, Skwiat TM, Purpura M, Ziegenfuss TN, Ferrando AA, Arent SM, Smith-Ryan AE, Stout JR, Arciero PJ, Ormsbee MJ, Taylor LW, Wilborn CD, Kalman DS, Kreider RB, Willoughby DS, Hoffman JR, Krzykowski JL, Antonio J. International Society of Sports Nutrition Position Stand: protein and exercise. J Int Soc Sports Nutr. 2017 Jun 20;14:20. doi: 10.1186/s12970-017-0177-8. PMID: 28642676; PMCID: PMC5477153.
- Yan, L., & Lamb, R. F. (2012). Amino acid sensing and regulation of mTORC1. Seminars in cell & developmental biology, 23(6), 621–625. https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2012.02.001
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